拧麻花的拓扑解缆人：王倬发现 ω 蛋白与打破闭合环状超螺旋纠缠

20世纪60年代末，随着多瘤病毒与细菌质粒共价闭合双链DNA的发现，一个物理学幽灵横亘在生物学家面前：双链分子两端一旦共价封闭，任何在内部进行的双螺旋解旋都会在前方诱发严重的拓扑扭曲与过度打结（正超螺旋），堆积的应力足以把复制叉活活卡死！

1971年哈佛大学青年学者王倬从大肠杆菌裂解液中纯化出一种耐人寻味的酶，最初命名为“ω蛋白”。王倬将天然带有剧烈负超螺旋、构象极度紧凑扭曲的质粒与ω蛋白在微量缓冲液中共育，随后通过旋转粘度计测定流体阻力，并配合溴化乙锭平衡滴定与分析超离心。

惊人的是，紧凑的超螺旋分子在完全不消耗ATP能量的前提下，自发舒展为松弛的环状构象！更为诡异的是，反应产物依然保持着完整的共价闭环结构，没有任何永久性双链或单链缺口。王倬敏锐地提出：该酶瞬间切断一条单链形成磷酸酪氨酸共价中间体，让互补链穿过切口释放转数，再将其瞬间缝合。

这就是人类发现的第一个拓扑异构酶，生命解开自身死结的终极魔术师。